在康斯坦茨大學 NMR 光譜實驗室的小管中，對枯草芽孢桿菌的冷休克蛋白 B 施加 3,000 bar 的壓力。這大約是海洋最深處水壓的三倍。壓力如此之大，以至于這種高度動態(tài)的蛋白質顯示出在正常壓力下不會足夠明顯的結構特征。
但為什么科學家要施加如此高的壓力，而在自然條件下，我們星球上的其他任何地方都不會出現(xiàn)這種情況呢?答案是：研究在正常條件下難以觀察到的波動性過程和特性。
康斯坦茨大學的弗雷德里克·伯納 (Frederic Berner) 解釋說：“這種高壓使我們能夠看到在 1 bar 下確實存在的狀態(tài)，但我們只能在 3,000 bar 下直接觀察到。”從字面上看，“在高壓下”，博士研究員研究由其結構決定的蛋白質的特性，以及結構的變化如何影響其特性。
在 Michael Kovermann 領導的康斯坦茨大學物理化學和核磁共振研究小組中，他最近實施了一種新方法，可以在 3,000 bar 的壓力下分析蛋白質的結構特性，并盡可能減少周圍效應的影響。
兩位研究人員現(xiàn)在在《Angewandte Chemie 國際版》雜志上展示了他們的新方法。
蛋白質：結構如何影響其特性
蛋白質是生命的基本組成部分。它們由氨基酸鏈組成，其三維結構可以呈現(xiàn)多種形式。它們的“折疊”方式與長紙帶可以折疊成不同的形狀相同。
蛋白質的功能特性在很大程度上取決于它的折疊，因此相同的蛋白質可以在細胞中產生非常不同的作用，具體取決于它的折疊形式。 “對于蛋白質來說，重要的是它們的結構，而結構又與功能相關。如果你想確定生化機制，你需要有關它們結構的信息，”伯納說。
科學家們的目標是捕捉“純”形式的蛋白質結構的特性——盡可能不受環(huán)境影響。然而，由于兩個原因，這并不那么容易：首先，幾乎總是與蛋白質周圍的溶劑及其分子鏈的相鄰部分發(fā)生相互作用。
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