過去已經(jīng)推測了一些藻類酶如何在制氫中實現(xiàn)高質子轉移率。來自波鴻魯爾大學的Martin Jinkler博士、Jifu Duan博士、Eckhard Hofmann教授、Thomas Happe教授和來自柏林自由大學的同事追蹤質子途徑到達[FeFe]-氫酶的活性中心。他們的發(fā)現(xiàn)可能使科學家能夠創(chuàng)造這種高效但脆弱的生物催化劑的穩(wěn)定化學復制品。研究人員于2018年11月9日在《自然通訊》雜志上發(fā)表了他們的報告。
傳輸路徑帶來獨特的效率。
在它們的催化中心，氫化酶從兩個質子和兩個電子產生分子氫(H2)。他們從周圍的水中提取這一過程所需的質子，并通過傳輸鏈將其轉移到催化核心。通過氫化酶的確切質子途徑是未知的。“這種轉移途徑是一個謎，對于理解輔因子和蛋白質之間的相互作用至關重要，這就是為什么生物催化劑比產生氫氣的化合物更有效，”這項研究的作者之一馬丁溫克勒博士解釋說。來自RUB的光生物技術研究小組。
酶變體的結構被解碼
為了找出哪些氫化酶成分與質子轉移有關，研究人員分別對它們進行了替換。它們用功能相似的氨基酸或功能失調的氨基酸來代替每一個。因此，產生了兩種不同氫化酶的22種變體。隨后，研究人員從不同方面比較了這些變體，包括它們的光譜特征和酶活性。“通過X射線結構分析解決的12種蛋白質變體的分子結構被證明特別有用，”Winkler說。
無功能氨基酸關閉氫化酶。
根據(jù)研究人員改變氫化酶的位置和模式，制氫效率下降或完全停止。馬丁溫克勒說：“因此，我們已經(jīng)確定了為什么一些變體在酶活性上受到嚴重破壞，以及為什么其他變體幾乎沒有受到任何破壞——“每個人都希望如此”。
被取代的氨基酸越靠近催化中心，氫化酶就越不能補償這些修飾。如果敏感位置沒有嵌入功能部件，則停止制氫。“產生的狀態(tài)類似于質子應力引起的過飽和，質子和氫同時被引入氫化酶，”馬丁溫克勒解釋說?！霸谖覀兊捻椖窟^程中，我們第一次能夠穩(wěn)定和分析我們在實驗中遇到的這種高度瞬態(tài)?！?
有價值的基線信息
這項研究使得將單個氨基酸的功能分配給[FeFe]氫化酶的酶組的質子轉移途徑成為可能?！按送?，它還提供了關于氧化還原活性的蛋白質質量轉移的分子機制及其結構要求的有價值的信息，”Thomas Happe總結道。
基金
該項目由大眾汽車基金會、中國獎學金委員會和RESOLV卓越集群(EXC 1069)資助。
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