研究揭示了肌動蛋白的微小調(diào)整如何塑造我們的細(xì)胞

微小的事情很重要——例如，一種氨基酸可以完全改變細(xì)胞的結(jié)構(gòu)。哥廷根大學(xué)和華威大學(xué)的研究人員研究了細(xì)胞骨架主要成分的結(jié)構(gòu)和力學(xué)：一種稱為肌動蛋白的蛋白質(zhì)。肌動蛋白存在于所有活細(xì)胞中，具有一系列重要功能——從肌肉收縮到細(xì)胞信號傳導(dǎo)和細(xì)胞形狀。這種蛋白質(zhì)有兩種不同的變體，稱為“同工型”，分別稱為γ肌動蛋白和β肌動蛋白。這兩種蛋白質(zhì)之間的差異很小，只有分子一部分的幾個氨基酸有所不同。然而這個微小的變化卻對細(xì)胞產(chǎn)生了很大的影響。在自然界中，通常只發(fā)現(xiàn)兩種異構(gòu)體的混合物。在他們的研究中，研究人員分離出了兩種同工型并分別進(jìn)行了分析。研究結(jié)果發(fā)表在《自然通訊》雜志上。

研究人員研究了絲網(wǎng)絡(luò)的行為，特別關(guān)注各個亞型的獨(dú)特性質(zhì)。他們采用了專門的技術(shù)，利用哥廷根生物物理學(xué)和華威大學(xué)生物工程的專業(yè)知識，評估細(xì)胞骨架網(wǎng)絡(luò)研究模型的力學(xué)和動力學(xué)。

結(jié)果表明，γ 肌動蛋白更喜歡在細(xì)胞頂端附近形成剛性網(wǎng)絡(luò)，而 β 肌動蛋白更喜歡形成具有獨(dú)特組織模式的平行束。這種差異可能是由于 γ 肌動蛋白與特定類型的帶正電離子的相互作用更強(qiáng)，使其網(wǎng)絡(luò)比 β 肌動蛋白形成的網(wǎng)絡(luò)更堅(jiān)硬。

我們的發(fā)現(xiàn)令人信服，因?yàn)樗鼈優(yōu)槔斫饧?xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)的復(fù)雜動態(tài)開辟了新途徑。”

該研究通過揭示肌動蛋白的特定生物學(xué)功能，增進(jìn)了科學(xué)家對基本細(xì)胞過程的理解，這對于涉及細(xì)胞力學(xué)的過程(例如組織中細(xì)胞的生長、分裂和成熟)具有特別的相關(guān)性。

Janshoff 補(bǔ)充道：“這些發(fā)現(xiàn)的影響延伸到了更廣泛的細(xì)胞生物學(xué)領(lǐng)域，提供了可能影響許多研究和應(yīng)用領(lǐng)域的見解，例如發(fā)育生物學(xué)。”

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